Glikoproteiny –
białka zawierające związane kowalencyjnie, z reguły liczne,
oligosacharydy o łańcuchu prostym, czasem rozgałęzionym, złożonym zwykle z 2-10 reszt
monosacharydu (z reguły są zbudowane z N-acetyloheksozaminy,
galaktozy lub
mannozy, a rzadziej z
glukozy). Dołączanie sacharydów następuje po pełnej syntezie łańcucha polipeptydowego w ramach tzw. modyfikacji potranslacyjnej (glikozylacja jest najpowszechniejszą formą modyfikacji potranslacyjnej). Glikoproteiny są szeroko rozpowszechnione u roślin i zwierząt, gdzie stanowią składniki cieczy ustrojowych i białek błonowych. Głównymi przedstawicielami są liczne
enzymy (np. hydrolaza acetylocholiny, glukoamylaza),
hormony białkowe, białka
surowicy (α-glikoproteina plazmy
krwi), wszystkie przeciwciała i substancje grupowe krwi. Zawartość
sacharydów w glikoproteinach waha się w granicach od 3% (
albumina jaja) do 50% (albumina gruczołu podszczękowego). Podstawowa funkcja glikoprotein to ochrona przed proteolizą oraz zlepianie i "smarowanie" powierzchni faz. Są one również odpowiedzialne za rozpoznawanie ciał obcych (
przeciwciała) oraz własnych specyficznie pasujących elementów, np. znamię słupka i powierzchnia pyłku u roślin, szczepy bakterii Rhizobium i powierzchnia korzenia (lektyny). Stanowią też podstawowy składnik substancji grupowych krwi oraz licznych receptorów występujących na powierzchni komórki.