Хемоглобин је металопротеин за пренос кисеоника који садржи гвожђе и налази се у црвеним крвним зрнцима код кичмењака. Хемоглобин преноси кисеоник из плућа или шкрга у остале делове тела, као што су нпр. мишићи. Он повећава преносни капацитет за кисеоник у литру крви са 5 на 250 -{ml/l}-. Хемоглобин има и кључну улогу и при преносу -{CO}-₂ и водоникових јона.

Хемоглобинът е белтък с четвъртична структура и молекулна маса около 66000-68000 Da. Представлява съединение на хема с белтъка глобин. Глобинът е тетрамер, т.е. всяка молекула съдържа 2 алфа и 2 бета-полипептидни вериги, различаващи се по първичната си структура (алфа полипептидната верига съдържа 141 аминокиселинни остатъка, а бета полипептидната верига - 146 аминокиселинни остатъка). Вторичните им структури са представени от спирални сегменти с различна дължина. По третична структура двата типа вериги са сходни, като всяка от субединиците формира хидрофобен джоб, в който джоб се помества по една молекула хем. Трябва да се отбележи, че свързването с хема става чрез много вандерваалсови връзки, няколко йонни връзки и координативни връзки на двувалентното желязо. Една от координативните връзки остава свободна и се насища с кислород или с други съединения, като въглероден окис(СО), въглероден диоксид (СО₂), цианиди и т.н. Четвъртичната структура на хемоглобина е сходна на тази на тетраедъра.

Хемоглобин је металопротеин за пренос кисеоника који садржи гвожђе и налази се у црвеним крвним зрнцима код кичмењака. Хемоглобин преноси кисеоник из плућа или шкрга у остале делове тела, као што су нпр. мишићи. Он повећава преносни капацитет за кисеоник у литру крви са 5 на 250 -{ml/l}-. Хемоглобин има и кључну улогу и при преносу -{CO}-₂ и водоникових јона.

Хемоглобинът е белтък с четвъртична структура и молекулна маса около 66000-68000 Da. Представлява съединение на хема с белтъка глобин. Глобинът е тетрамер, т.е. всяка молекула съдържа 2 алфа и 2 бета-полипептидни вериги, различаващи се по първичната си структура (алфа полипептидната верига съдържа 141 аминокиселинни остатъка, а бета полипептидната верига - 146 аминокиселинни остатъка). Вторичните им структури са представени от спирални сегменти с различна дължина. По третична структура двата типа вериги са сходни, като всяка от субединиците формира хидрофобен джоб, в който джоб се помества по една молекула хем. Трябва да се отбележи, че свързването с хема става чрез много вандерваалсови връзки, няколко йонни връзки и координативни връзки на двувалентното желязо. Една от координативните връзки остава свободна и се насища с кислород или с други съединения, като въглероден окис(СО), въглероден диоксид (СО₂), цианиди и т.н. Четвъртичната структура на хемоглобина е сходна на тази на тетраедъра.